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Max-Perutz-Sonderpreis

für Victoria Min-Yi WANG, 8c

Victoria Min-Yi WANG aus der 8c-Klasse erhält für ihre bei Prof. Mag. Amelia Thirring verfasste Fachbereichsarbeit aus Chemie mit dem Thema "Green Fluorescent Protein – A Biochemical Perspective" von der Jury der Gesellschaft Österreichischer Chemiker den "Max-Perutz-Sonderpreis" für die beste biochemische Fachbereichsarbeit. Die Preisverleihung fand am Montag, 23. Mai 2011 im Bundesministerium für Unterricht, Kunst und Kultur statt.

Die Fachbereichsarbeit wurde in englischer Sprache verfasst und enthält eine deutschsprachige Zusammenfassung.

Wir gratulieren herzlich zu dieser Auszeichnung!


Aus der Zusammenfassung

Das grün fluoreszierende Protein (GFP; aus dem Englischen: green fluorescent protein) wurde 1961 von dem japanischen Forscher Osamu Shimomura in einer Qualle namens Aequorea victoria entdeckt. GFP emittiert grünes Licht, wenn es mit ultravioletter Strahlung angeregt wird. In der Qualle jedoch erhält GFP die nötige Energie, um grünes Licht abzugeben, von dem Photoprotein Aequorin durch strahlungslosen Förster-Resonanzenergietransfer.

1992 beschrieb Douglas Prasher erstmals die Primärstruktur von GFP. Es ist ein relativ kleines Protein bestehend aus 238 Aminosäuren (26,9 kDa). Mit Hilfe der Röntgenbeugung gelang es im Jahre 1996 die kristalline, dreidimensionale Struktur von GFP aufzuklären. Das Protein enthält elf β-Faltblattstrukturen, die sich zu einem Zylinder anordnen. Dieser hat sowohl einen „Boden“ als auch einen „Deckel“, der aus α-Helix-Stücken besteht und somit wird der intrinsische Fluorophor, der in der Mitte des Proteins liegt, vor Umwelteinflüssen gut geschützt.

Die Aminosäurereste Serin, Tyrosin und Glycin, die sich an den Stellen 65, 66 und 67 im Polypeptid befinden, dienen als Chromophor des GFP.
Diese Tripeptidsequenz wird autokatalytisch, posttranslationell so verändert, dass sich ein Ringsystem mit konjugierten Doppelbindungen bildet.
Die Faltung des Proteins bewirkt, dass die drei Aminosäurereste in räumliche Nähe gebracht werden, anschließend erfolgt ein nukleophiler Angriff des Glycinstickstoffs an der Carbonylgruppe des Ser65, der eine Ringbildung zur Folge hat. Daraufhin wird durch Dehydratisierung das Imidazolinon gebildet und in Anwesenheit von molekularem Sauerstoff wird im letzten Schritt die α-β Bindung des Tyr66 oxidiert.
Der Chromophor weist zwei Anregungsmaxima bei 395 und 475 nm auf, wobei die maximale Emission bei 508 nm liegt.

1993 gelang es Martin Chalfie erstmals GFP in dem Bakterium Escherichia coli und dem Fadenwurm Caenorhabditis elegans zu exprimieren. Dieser Erfolg zeigte, dass das Protein erstens keine Ko-Faktoren benötigt, um seine volle Funktionalität zu erlangen und zweitens nicht giftig ist, da die Organismen keine Anomalitäten aufwiesen.

Ein weiterer Wissenschaftler, der wesentliche Beiträge zur Entwicklung von GFP geleistet hat, ist Roger Tsien. Er mutierte das Gen für GFP nach Zufallsprinzip und suchte in den resultierenden Produkten nach fluoreszierenden Proteinen, die nicht grünes, sondern blaues Licht emittieren. Tsien wurde fündig und bald danach entdeckten und kreierten Forscher auch gelbe und rote „Mutanten“ des GFP, so dass es jetzt eine breite Palette von fluoreszierenden Proteinen gibt, die man unterschiedlich einsetzen kann.

GFP und seine Mutanten sind in vielen naturwissenschaftlichen Teilgebieten, wie zum Beispiel der Molekularbiologie und Genetik, nützliche Werkzeuge. GFP kann an ein anderes Protein gekoppelt werden und somit können Wissenschaftler den Weg des Proteins durch die Zelle verfolgen, da es unter UV-Strahlung leuchtet.
Weiters kann man die DNA eines Organismus so verändern, dass sich an einer bestimmten Stelle das Gen für GFP statt eines anderen Gens befindet, um das Ein- und Ausschalten bestimmter Gene in Zellen zu beobachten.

Mittels GFP-Mutanten werden sowohl Krebszellen in Modellorganismen als auch Prozesse des Gehirns erforscht, um in Zukunft neue Methoden bei der Behandlung von Patienten zu entwickeln.
Das grün fluoreszierende Protein ist in der modernen Forschung ein unentbehrliches Werkzeug geworden.


Summary

The Green Fluorescent Protein GFP

  • found in nature in some jellyfish, which emits green light when stimulated
  • this jellyfish species has been in existence for more than one hundred and fifty million years and only quite recently scientists found out how to use this protein.
  • the discoverer was “merely” doing fundamental research, not looking for any practical use, and only unintentionally started a revolution!
  • Molecular biological techniques have made it possible to insert GFP and other fluorescent proteins into various organisms and specially equipped microscopes can detect the light emitted from within, meaning that it is no longer necessary to sacrifice laboratory animals or use radioactive isotopes in living creatures.
  • The first time I came in contact with GFP was in 2008 when I attended a science camp organised by the Vienna Open Lab
  • In 2010, I visited the Max F. Perutz Laboratories (Vienna Biocenter) in order to learn about current research in Vienna that employs GFP as an important tool. There two researchers showed me their work with GFP used in plant hormones and mouse embryonic cells.
  • The work on green fluorescent protein has been and still is so immensely important to the advancement of natural science that in 2008 the Nobel Prize in Chemistry was awarded for the “discovery and development of the green fluorescent protein, GFP”.
  • being introduced to the basic instruments of biotechnology and being able to work with several compounds I discussed in my project was helpful, because it has given me the opportunity to realise that what I have written about is not merely an abstract and unapproachable idea. Ultimately, these experiences have strengthened my wish to become a scientist.

Fotos by Victoria

2008 Victoria Wang, Vienna Open Lab

2008 Victoria Wang, ihr Produkt
2010 Max Perutz Laboratory, Light microscopy of plants using GFP

2010 Max Perutz Laboratory, fluorescence microscopy of Mouse embryonic fibroblasts using GFP


3D-shape of GFP
Chromophore formation mechanism proposed by Heim and Tsien

Fotos von der Preisverleihung